古代のコラーゲンが水の攻撃から守られる仕組みを発見
195百万年前の恐竜化石から見つかったコラーゲンは、通常のタンパク質結合の寿命である500年を大きく超える保存期間を持つことがわかっています。この驚くべき現象について、MITの研究チームが新たな説明を発表しました。彼らは、コラーゲン内で特別な原子レベルの相互作用が水分子による攻撃を防ぐことを明らかにしました。この相互作用がペプチド結合を守り、加水分解による分解を防ぐバリアとして機能しているのです。
この研究はMITのファーミニッヒ化学教授、ロン・レインズ博士（Ron Raines, PhD）を中心に進められました。この成果は、2024年9月4日に「ACS Central Science」に掲載されました。筆頭著者はMITのポスドク研究員であるヤン・ジンイー博士（Jinyi Yang, PhD）で、共同著者には同じくMITのポスドク研究員であるヴォルガ・コジャソイ博士（Volga Kojasoy, PhD）と大学院生のジェラード・ポーター（Gerard Porter）が名を連ねています。このオープンアクセスの論文は「Pauli Exclusion by n→pi Interactions: Implications for Paleobiology（n→π相互作用によるパウリの排他性：古生物学への示唆）」と題されています。
水に強いコラーゲンの秘密
コラーゲンは骨や皮膚、筋肉、靭帯に存在する動物の主要なタンパク質で、その強靭な三重らせん構造が特徴です。「コラーゲンは私たちをつなぎ止める足場のような存在です」とレインズ博士は語ります。「通常のタンパク質とは異なり、コラーゲンは繊維状で非常に安定しています。」最近では、恐竜化石の中に保存されたコラーゲンが80百万年前のティラノサウルスや195百万年前の竜脚類の化石から発見されています。
今回の研究では、ペプチド結合が水による分解をどのようにして防いでいるかが初めて明らかになりました。ペプチド結合は、アミノ酸間の炭素原子と窒素原子が形成する結合で、炭素原子は二重結合によって酸素原子（カルボニル基）とも結合しています。このカルボニル基の酸素には他の原子と結合しない電子対が存在し、この電子対が隣接するペプチド結合のカルボニル基と共有されることがわかりました。この共有によって、ペプチド結合の内部に水分子が侵入できなくなり、分解が防がれるのです。
弱点のない構造
さらに、この電子共有現象はアルファらせん構造のタンパク質にも見られますが、アルファらせん構造はより露出した部分を持ち、それが加水分解に対して脆弱になる原因です。しかし、コラーゲンは一端からもう一端まで三重らせん構造が続くため、弱点が存在しないとレインズ博士は説明します。
一部の科学者は、骨が極端に脱水されたためにペプチド結合が保存された可能性を指摘していますが、レインズ博士は、「200百万年という時間は非常に長く、分子レベル、原子レベルでの説明が必要だと考えています」と述べています。
画像：コラーゲン
